生化名词解释-王艳萍版
第一章 蛋白质
2.α-氨基酸:是在α-碳原子上含有一个碱性氨基(—NH2)和一个酸性羧基(—COOH)的有机化合物(脯氨酸为α-亚氨基酸)。氨基酸是蛋白质的构件分子。
3.构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。
5.必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，但自身不能合成或者合成的量不足,必需由食物中供给的氨基酸。人体必需氨基酸有苯丙氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、赖氨酸、苏氨酸、氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等8种。
6.非必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，自身能合成,不需要依赖食物中供给的氨基酸。
7.半必需氨基酸:人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足以满足自身的需要,需要从食物中摄取一部分。
8.非蛋白质氨基酸:除组成蛋白质的氨基酸外,迄今发现150余种非蛋白质氨基酸,例如鸟氨酸、瓜氨酸、γ-氨基丁酸，这些非蛋白质氨基酸有些是代谢中间产物，有些是结构成分等。
9.两性(酸碱性)离子:两性离子是指在同一分子中,既有能放出质子的基团，又有能接受质子的基团。
10.两性解离:氨基酸分子中的羧基、氨基及侧链基团均可解离,在一定的pH条件下,这些基团能解离为带电基团从而使氨基酸带电:在酸性环境中各碱性基团与质子结合,使氨基酸带正电
荷;在碱性环境中酸性基团解离出质子,与环境中的OH-结合成水，使氨基酸带负电荷。
11.氨基酸的等电点:当调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子中可放出质子基团与可接受质子基团的解离度完全相等，氨基酸处于兼性离子状态,所带静电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动,此时氨基酸所处溶液的pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。不同氨基酸有不同等电点。
12.茚三酮反应:在弱酸性沸热溶液中,氨基酸发生复杂的氧化还原反应,氧化脱氨脱羧生成醛、氨和二氧化碳;同时茚三酮被还原为还原茚三酮,并与氨和水合茚三酮反应生成蓝紫物质(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄)的反应。
13.肽键:一个氨基酸的α-羧基和另-一个氨基酸分子的α-氨基缩合失去水而形成的酰胺键。是稳定多肽及蛋白质一级结构的化学键。
wangyan14.肽:是一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸分子的α-氨基之间脱去一分子水而通过肽键连接成的化合物。由两个氨基酸以肽链连接而成的化合物称为二肽，由三个氨基酸以肽键连接而成的肽称为三肽，其余类推;由多个氨基酸通过肽链相连而成的化合物称为多肽。
15.肽链:因多肽分子呈链状结构,故称为肽链。
16.蛋白质一级结构:一级结构又称初级结构或基本化学结构,它主要是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,还包括末端氨基酸残基的种类,多肽链的连接方式,链内和链间二硫键的位置,蛋白质分子中多肽链的数目。
17.氨基酸残基:由于每形成一个肽键时都要脱去一分子水,因而多肽链中每一个氨基酸单位都不再是一个完整的氨基酸分子,称之为氨基酸残基。
18.蛋白质的N -末端:蛋白质多肽链含有自由氨基的一端，书写用H表示。
19.蛋白质的C-末端:蛋白质多肽链含有自由羧基的-端，书写用OH表示。
20.肽单位:肽键是构成蛋白质分子的基本化学键，肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团,称为肽单位或肽平面。多肽链是由许多重复的肽单位连接而成，它们构成肽链的主链骨架。
21.氢键:本质上是一种静电引力。多肽主链上的羰基是理想的受氢体,而亚氨基是理想的供氢体。
22.疏水作用:也称为疏水键,是非极性基团为了避开极性环境而聚集到一起的作用力(8种疏水性氨基酸多在球状蛋白质内部)。
23.范德华力:偶极之间的静电相互作用。极—极(永久—永久)、极—非极(永久—诱导)、非极—非极(诱导—诱导)。
24.盐键:又称离子键,是正负离子之间的静电引力所形成的化学键。酸性氨基酸(+)、碱性氨基酸(-)。
25.二硫键:两个Cys-SH之间形成共价键。二硫键于空间结构后形成,不指导肽链的折叠，起稳定空间构象的作用。
26.配位键:特殊的共价键，由某个原子单方面提供共用电子对。结合蛋白的金属离子往往以配位键与蛋白质连接。
27.蛋白质二级结构:蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架借助氢键而维持固定,有规律地卷曲折叠,形成沿一维方向具有周期性结构的空间构象。二级结构是以肽平面为基本结构单位,有规则盘曲而形成的。维持二级结构的作用力是氢键。二级结构仅限于共价主链原子空间
排列,不涉及侧链R基团的空间排布。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲。
28.超二级结构:蛋白质分子中，肽链主链形成的二级结构互相靠近,形成在空间结构上能辨认的二级结构组合体;超二级结构主要涉及α -螺旋和β-折叠在空间上的组合。
29.蛋白质三级结构:在一级结构、二级结构的基础上，球状蛋白多肽链由于侧链基团间的相互作用而进一步多向性弯曲、折叠形成具特定走向的紧密的近似球状的空间构象。它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水作用力维持。三级结构涉及主链和侧链所有原子和原子团的空间排布。
30.同源蛋白:是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。同源蛋白中的一级结构中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的,称为不变残基;其他位置的氨基酸对于不同来源的蛋白质有所变化，称可变残基。
31.结构域:由蛋白质分子中某些空间区域相邻的氨基酸残基(在二级结构和超二级结构的基础
上)进一步组合成的具有某种功能的相对独立的、近似球形的结构实体。小的单体蛋白只有一个结构域(结构域=三级结构)，与生物活性直接相关;大的蛋白有数个结构域。
32.亚基:每条具有完整三级结构的多肽链,称为亚基。
33.蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基独立形成三级结构后再通过次级键相互缔合,其空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构;四级结构指亚基间相互关系和结合方式,还包括亚基的数目和种类,但不涉及亚基本身的构象;维持蛋白质四级结构的主要作用力:疏水作用力;亚基单独存在时往往没有生物活性,缔合成四级结构后才表现出完整的生物学功能。
34.寡聚蛋白:由多条肽链构成的蛋白质分子称为寡聚蛋白。
35.蛋白质的变构:一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变,称为蛋白质的变构效应或别构作用。
36.蛋白质变性:天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部有序的空间结构被破坏，从原来有秩序的紧密卷曲结构变成无秩序的松散伸展状结构,致使生物活性丧失,并伴随发生一
些理化性质的异常变化，这就是蛋白质的变性作用。
37.蛋白质复性:某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下重新形成原来的空间结构,并恢复原来部分理化特性和生物学活性，这个过程称为蛋白质的复性。
38.蛋白质沉淀作用:外加一些因素破坏蛋白质胶体溶液的稳定因素(水化膜/电荷)后,使蛋白质从溶液中析出的作用。分为非变性和变性沉淀法。
39.盐析:蛋白质溶液是一种胶体溶液,加入高浓度的中性盐后可以吸去胶体外层的水，减低蛋白质与水的亲和力而使蛋白质沉淀,此作用称盐析。盐析为非变性沉淀法,制备蛋白质上甚为重要。
40.分段盐析:不同蛋白质盐析时所需的盐浓度不同，因此调节盐浓度,可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出,这种方法称为分段盐折。
41.超滤法:应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子质量的超滤膜(人工合成的具有一定机械强度的半透性膜)，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
42.电泳法:蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳。
43.分子伴侣:是一些特殊蛋白质。它们在蛋白质由新生肽链形成特定空间结构和功能的成熟蛋白质的过程中发挥重要作用;分子伴侣帮助多肽进行正确的非共价组装，分子伴侣不是完成组装后的结构成分。
44.蛋白质工程:通过蛋白质化学、蛋白质晶体学和动力学的研究获得关于蛋白质物理、化学等各方面的信息,在此基础上通过化学法或基因工程手段对该蛋白质进行有目的的高度改造，最终将其投入实际应用。
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